sexta-feira, 30 de maio de 2014

DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNA

O procedimento mais comum para a determinação de proteína é a determinação de um elemento ou de um grupo pertencente à proteína. A conversão para conteúdo de proteína é feita através de um fator. Os elementos analisados geralmente são carbono ou nitrogênio, e os grupos são aminoácidos e ligações petídica.

ANÁLISE ELEMENTARES

  • Análise de carbono

  • Digestão mais fácil do que para o  nitrogênio;
  • Menores erros no resultado por causa da maior quantidade em relação ao nitrogênio;
  • fator de correção mais constante que para o nitrogênio;
  • maior dificuldade em separar os carbonos pertencentes à proteína dos carbonos de outros componestes.

  • Analise de nitrogênio

  • É a determinação mais utilizada;
  • Considera que as proteínas tem 16% de nitrogênio em média (vais depender do tipo de proteína);
  • fator geral na transformação de nitrogênio para proteína é de 6,25.


Esse fator de conversão dá erros quando  o conteúdo em N de um alimento é muito diferente de 16%. Nesses casos, existem os fatores de conversão específico para cada alimento:
  • Trigo: 5,70;
  • Leite: 6,38;
  • Gelatina: 5,55.

Método de Kjeldahl

Esse método determina N orgânico total, isto é, o N protéico e não-protéico orgânico. Porem, na maioria dos alimentos, o N não-protéico representa muito pouco no total. A razão entre o nitrogênio medido e a proteína estimada depende do tipo da amostra e de outros fatores.

Para converter o nitrogênio medido em proteína, devemos multiplicar o conteúdo de nitrogênio por um fator arbitrário, que representa um fator médio para o material em estudo: 5,7 para o trigo e 6,25 para alimentos em geral.

O procedimento do método baseia-se no aquecimento da amostra com ácido sulfúrico para digestão até que o carbono e o hidrogênio sejam oxidados. O nitrogênio a proteína é reduzido e transformado em sulfato de amônia. Adiciona-se NaOH concentrado e aquece-se para a liberação da amônia dentro de um volume conhecido de uma solução de ácido bórico, formando borato de amônia. O borato de amônia formado é dosado com uma solução de ácido (HCL) padronizada. Existe 
uma segunda maneira de recolher a amônia, em uma solução ácida (H2SO4 padrão)em excesso, e depois titular o ácido que não reagiu com a amônia, com uma solução básica padronizada de (NaOH). Essa segunda manira tem a desvantagem de necessitar de duas soluções padronizadas e também de fazer a determinação indireta.

Rações envolvidas na análise

  • digestão com H2SO4,K2SO4  e catalisador metálico


 


  • Adição de excesso de H2SO4 padrão: com o ácido reagindo,faz-se a titulação com NaOH padrão.



cálculos

É uma titulometria de neutralização, onde:
3 mols de N= 3 mols de HCL

mn/14 = V HCL . M HCL
mN  = V HCL . M HCL . 14
% proteína = % N . fator


Postado por: Andre Freitas
Fonte: CECCHI, Heloisa Máscia. Fundamentos teóricos e práticos em análise de alimentos. 2. ed. Campinas:Editora UNICAMP, 2003






Digestão e absorçao de proteínas

A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a presença de ácido clorídrico, desnatura as proteínas (destrói as ligações de hidrogênio da estrutura química). Com isso, as cadeias proteolíticas perdem a forma e ficam mais acessíveis ao ataque das enzimas. A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações peptídicas. No intestino delgado as proteínas sofrem a ação das enzimas produzidas pelo pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase). Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta. Apenas, 1% da proteína ingerida é excretada nas fezes. Os aminoácidos participarão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).
Postado Por: Tatiane Ribeiro Alves

quarta-feira, 28 de maio de 2014

Cientistas descobrem proteína com potencial contra malária

Pesquisadores americanos descobriram uma proteína que promove a geração de anticorpos e pode ajudar no desenvolvimento de uma vacina contra a malária, revela um estudo divulgado nesta quinta-feira (23).
A proteína, chamada de PfSEA-1, mostrou potencial contra as formas mais severas da malária, uma doença que mata mais de 600 mil pessoas a cada ano no mundo, especialmente crianças na África subsaariana.
A PfSEA-1 foi vinculada à geração de anticorpos e à redução do volume do parasita em diversas crianças e adultos em áreas da África onde a malária é endêmica, destaca o estudo publicado na revista americana Science.
Ratos de laboratório expostos à proteína em uma vacina experimental apresentaram redução dos níveis de parasitas no sangue.
A proteína poderá ser agregada ao grupo limitado de antígenos utilizados em potenciais vacinas contra a malária, destacam os cientistas responsáveis pelo estudo no Instituto Nacional de Alergias e Doenças Infecciosas.
As populações que vivem em áreas onde a malária é comum geralmente desenvolvem respostas imunológicas naturais que limitam o número de parasitas no sangue e evitam febre alta e sintomas severos.
Os pesquisadores basearam seu estudo em amostras de sangue de crianças de dois anos provenientes da Tanzânia que eram resistentes ou suscetíveis à malária.
Postado por : Tatiane Ribeiro Alves

domingo, 25 de maio de 2014

DESCOBERTAS PROTEINAS QUE ALIMENTAM TUMORES

Mais de 50 ratinhos desprovidos de duas proteínas envolvidas no processo de angiogênese – um processo natural do qual os tumores se alimentam – ficaram praticamente imunes ao desenvolvimento de tumores. A experiência, publicada na revista científica “Nature” por uma equipa de investigadores do Memorial Sloan-Kettering Cancer Center de Nova York (EUA), vem comprovar o que outros cientistas já defendiam: o estudo da angiogénese é o caminho certo para a descoberta de novas terapias.
O sucesso dos tumores deve-se, em parte, ao assalto que estes promovem à angiogênese – um mecanismo que possibilita a formação dos novos vasos sanguíneos que os tumores que precisam para se alimentar e crescer. Explica-se assim a razão pela qual os cientistas estão há tanto tempo tão interessados em controlar e compreender melhor este mecanismo, o que poderia levar ao desenvolvimento de novos medicamentos contra o cancro. A equipa de investigadores do Memorial Sloan-Kettering Cancer Center analisou as funções de duas proteínas – a Id1 e Id3, que já se sabia estarem, envolvidas em alguns passos de um processo chamado transcrição. 
Em trabalhos anteriores já se tinha verificado que a interrupção da comunicação entre os genes e estas duas proteínas em ratinhos geneticamente modificados provocava problemas de crescimento e desenvolvimento  a vários níveis. Mas o que a equipa descobriu, que nunca tinha sido constatado até hoje, é que estas proteínas são necessárias no processo de angiogenese ao nível do sistema nervoso central. Lembrando o papel da angiogénese no desenvolvimento dos tumores, os cientistas verificaram que se reduzissem a quantidade destas proteínas inibiam o desenvolvimento do cancro e abriam a porta a novas possibilidades de tratamentos.
Dos 57 ratinhos estudados – a que se retiraram os genes que ordenam a produção destas proteínas e se injectaram 100 milhões de células cancerosas -, a equipa observou que muitos não desenvolveram cancro. Os tumores que se desenvolveram não cresceram nem se disseminaram.

Postado Por: Tatiane Ribeiro Alves

sábado, 24 de maio de 2014

Sem proteínas, seu corpo vai à falência

Elas estão presentes em três grupos da pirâmide alimentar: leite e derivados; carnes e ovos; leguminosas. Somando tudo isso, devem reunir de 15 a 20% das calorias totais do cardápio diário. (Conheça os segredos da pirâmide alimentar). Só por aí, já dá para notar a importância que as proteínas têm na alimentação. A responsável pela equipe nutricional do Minha Vida, Roberta Stella, ressalta o papel desse nutriente.

As proteínas obtidas através dos alimentos desempenham diversas funções no organismo. Elas estão envolvidas na reparação do tecido corporal, na formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no transporte de triglicérides, colesterol e vitaminas pelo corpo , lista. Isso tudo 
sem
falar da energia que elas oferecem para mantermos o esqueleto em pé. A cada grama de proteína, você pode contar com a energia de 4 calorias a mesma quantidade fornecida pelos carboidratos. (

Ótimas fontes do nutriente, as carnes são indispensáveis
Ou seja, cortando esse nutriente do cardápio, você vai causar um rebuliço no seu organismo. As proteínas participam de processos metabólicos importantes. Sem elas, as funções dos aminoácidos podem ficar comprometidas , alerta Roberta.

Por dentro das proteínas 
A especialista explica que as proteínas são estruturas químicas que contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio em sua composição. A mistura de tantos ingredientes garante o sucesso das atividades que elas desempenham no nosso corpo. Colágeno equeratina, responsáveis pela composição dos cabelos e das unhas, são exemplos de proteínas naturalmente presentes na nossa constituição física.

Já o time obtido pela alimentação é sintetizado de várias formas. Os vegetais produzem o nutriente a partir do nitrogênio encontrado em substâncias presentes no solo. As leguminosas extraem o gás do ar atmosférico, contando coma ajuda de bactérias presentes em suas raízes para que ele seja metabolizado. Os animais, por sua vez, obtêm as estruturas necessárias para formação das proteínas a partir de outros alimentos (tanto os de origem animal, quanto dos de origem vegetal).  

O que são aminoácidos?

Leite é mais um dos representantes das proteínas


Quando ingeridas, as proteínas são quebradas em pequenas estruturas, que levam o nome de aminoácidos , esclarece a especialista do Minha Vida. Juntos no organismo, os aminoácidos formam outras proteínas, que farão parte das enzimas, dos hormônios, das hemoglobinas, das vitaminas, dos transportadores e de muitas outras substâncias.
Essenciais para a produção de novas proteínas, os aminoácidos se dividem em três tipos: indispensáveis, dispensáveis e condicionalmente indispensáveis.

Na lista dos indispensáveis, encontram-se treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilalanina. Todos eles já são produzidos pelo organismo, porém, em quantidade insuficiente. Para suprir essa necessidade, eles precisam ser obtidos pela alimentação. Já os dispensáveis são aqueles que somente o organismo se encarrega de produzir. Entre eles estão alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmicoe serina.

O time composto pela arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina compõem os aminoácidos condicionalmente indispensáveis. Isso significa que, quando a síntese feita pelo organismo não é suficiente, eles precisam ser obtidos através dos alimentos, diariamente. Confira, a seguir, o desempenho de cada aminoácido no organismo.

Todos eles estão presentes em alimentos ricos em proteínas, como carnes, leite, abacate, abóbora, feijão e soja:

Triptofano: participante da produção da vitamina niacina e do neurotransmissor serotonina, responsável pela sensação de bem-estar.

Metionina: um dos responsáveis pela fabricação de compostos como colina e carnitina, esse aminoácido ajuda na formação de tecidos do corpo.

Fenilalanina: dá origem à tirosina e, juntas, produzem a tiroxina e a epinefrina.A tirosina está envolvida na formação do pigmento da pele e dos cabelos.

Arginina e citrulina: fazem parte da formação da uréia no fígado. Glicina: se alia a substâncias tóxicas transformando-as em substâncias não-prejudiciais à saúde e que, depois da união, são excretadas pelo organismo

Histidina: aminoácido formador da histamina, que causa a dilatação dos vasos sangüíneos.

Glutamina: o aminoácido mais abundante no plasma e nos músculos. 
Postado por: Tatiane Ribeiro Alves

sexta-feira, 23 de maio de 2014

                                         novidade!!!!!!!!!!


Pesquisadores americanos descobriram uma proteína que promove a geração de anticorpos e pode ajudar no desenvolvimento de uma vacina contra a malária, revela um estudo divulgado nesta quinta-feira, 23.
A proteína, chamada de PfSEA-1, mostrou potencial contra as formas mais severas da malária, uma doença que mata mais de 600 mil pessoas a cada ano no mundo, especialmente crianças na África subsaariana.
A PfSEA-1 foi vinculada à geração de anticorpos e à redução do volume do parasita em diversas crianças e adultos em áreas da África onde a malária é endêmica, destaca o estudo publicado na revista americana Science.
Ratos de laboratório expostos à proteína em uma vacina experimental apresentaram redução dos níveis de parasitas no sangue.
por:  Tatiane vieira

Você sabe o que é PROTEINÚRIA?

Proteinúria

Proteinuria significa a presença de mais de 500 mg de PROTEÍNA  em  24 horas na urina.

A urina normal contém apenas traços de quantidades de proteína,normalmente 100 mg excretados em 24 horas. Muitas proteínas plasmáticas são grandes demais para filtração; algumas proteínas menores,tais como a microglobulina,são filtradas em certa extensão, mas muito é reabsorvido nos túbulos. Se forem encontradas proteínas pequenas, implica em um defeito tubular, ou seja, uma falha de reabsorção(um "padrão tubular")

A albumina é grande, e sua presença em quantidade significativa indica um "padrão glomerular", ou seja, uma falha de filtração. Portanto, isso é mais corretamente denominado albuminúria. A albumina costuma ser um achado incidental durante um exame médico geral ou a investigação de outra doença.
A microalbuminúria (<200 mg de albumina por 24 horas) é um marcador de prognóstico de possível desenvolvimento de nefropatia no diabets. 




As tiras reagentes para a análise de urina podem detectar atualmente esse nível de proteinúria.





A proteinúria é geralmente assintomática, embora os pacientes podem queixar-se de algum "frothiness" de sua urina.

SINAIS

Pacientes com proteinúria assintomática geralmente não têm sinais, mas em casos mais graves (como a síndrome nefrótica ) pode haver edema , ascite , hidroceles e derrame pleural, como resultado da diminuição da pressão oncótica. A síndrome nefrótica consiste em proteinúria, hipoalbuminemia e edema. Pode também haver sintomas e sinais relacionados com a causa subjacente.

Postado por: Andre Freitas
Fonte: RUBIN, Emanuel et al. Patologia: bases clinicopatológicas da medicina. 4. ed.
Russell. J Grene, Norman D. Harris. Patologia e terapêuticas para farmacêuticos: bases para a prática da farmacia clinica. 3. ed.

Digestão de proteínas


Sabe-se que a digestão das proteínas é iniciada no estômago. No estômago será secretado um tipo de enzima que é de extrema importância para a digestão das proteínas esta enzima é denominada como pepsinogênio, no entanto tal enzima é inativa quando encontra em um Ph diferente de 2-3 (Ph extremamente ácido), para que a enzima obtenha um ph propício para sua atividade as células Parietais secretam um ácido denominado de ácido clorídrico ou HCl, sendo que este ácido possui um ph = 0,8 que quando em contato com os demais conteúdos gástricos atinge um ph ótimo para a ativação do pepsinogênio que agora passará a se chamar pepsina. Sendo assim temos:

PEPSINOGÊNIO + ÁCIDO CLORÍDRICO = PEPSINA

A pepsina possui uma característica muito importante que é a capacidade de digerir o colágeno, esta proteína é pouco afetada por outras enzimas, e é um importante constituinte do tecido conjuntivo das carnes. Para que as demais proteínas sejam digeridas é necessária à digestão do colágeno em primeiro lugar. Deve-se acrescentar que a importante participação da pepsina na digestão de proteínas só corresponde de 10 a 20% da digestão total de proteínas.

Seguida da fase de digestão de proteínas pelo estômago vem à fase na qual estas vão para o intestino e sofrem a maior parte da digestão na primeira porção intestinal que é correspondente ao duodeno, nesta porção as proteínas sofreram a ação das enzimas secretadas pelo pâncreas, sendo as principais enzimas proteolíticas a iripsona, quimiotripsina e caboxipoli-pepudase. Quanto a característica de ação destas enzimas podemos ressaltar que tanto a tripsina, quanto a quimiotripsina podem clivar as moléculas proteicas em pequenos polipetidios, já a carboxipolipetidase tem o poder de clivar os aminoácidos individuais das extremidades carboxila dos peptídios. Entretanto embora as proteínas sofram diversas ações enzimáticas, apenas uma pequena porcentagem é digerida até os seus aminoácidos constituintes, sendo que a maior parte permanecerá na forma de dipeptidios, tripeptidios e alguns peptidios maiores.

A digestão final das proteínas será feita pelas células epiteliais que revestem as vilosidades do intestino delgado. Estas células possuem microvilosidades que objetivam possuir um maior contato com o conteúdo encontrado no intestino. Nas membranas celulares encontram-se diversas peptidases, sendo que dois tipos são especialmete importantes, estas enzimas são as aminopeptidases e diversas dipeptidases. Estas enzimas tem como objetivos desdobrarem os polipeptídios maiores em tripeptidios, dipeptidios e até em alguns aminoácidos, agora por fim estes são absorvidos e transportados pela corrente sanguínea.


Postado por : Tatiane Ribeiro Alves

quarta-feira, 21 de maio de 2014

O que é a proteína isolada?




Benefícios da Proteína Isolada

Para as pessoas que querem ganhar massa muscular  a proteína é o nutriente mais importante de todos. 

Podemos afirmar que sem proteína simplesmente não existe body builder, e isso ocorre pois esse nutriente é 

o principal responsável para construir os tecidos musculares. Nem todas as proteínas são iguais, como muita 

gente acha, elas são classificadas através do número biológico (BV), que significa a sua disponibilidade para o 

organismo.


A proteína isolada é aquele que possui o maior BV possível, que é igual a154. Antes dela, o BV mais alto que 

encontrávamos era a proteína presente nos ovos, que é igual a 100. O suplemento que tem a proteína isolada é 

o Whey Protein Isolado (WPI). Devido as suas cadeias curtas e peptídeos, ela é uma proteína de rápida 

absorção. É necessário algo como 10 minutos para a proteína ser absorvida.


Postado por: Tatiane Ribeiro Alves



Alterações nos níveis das proteínas totais

Aumento e diminuição de proteínas são anormalidades laboratoriais comumente encontradas em animais. Tais alterações se devem a anormalidades no teor de albumina/globulina. A interpretação das alterações no teor de proteína depende da identificação da fração protéica do soro ou plasma (albumina, globulina e, no plasma, fibrinogênio). Aumento ou diminuição na concentração de albumina ou globulina nem sempre provoca alteração detectável do conteúdo da proteína total. Portanto, na interpretação dessas alterações devem-se avaliar os teores de albumina e de globulina, além da concentração de proteína total.


por: Tatiane vieira


segunda-feira, 19 de maio de 2014

A Importância da Proteína para o ganho de massa muscular e queima de gordura

As proteínas estão presentes em todas as células e tecidos e formam os principais elementos estruturais do corpo. Diferente de gordura, proteína não pode ser armazenada pelo corpo. Ela é responsável pela construção de músculos, os quais aumentam o seu metabolismo e ajudam você a queimar gordura mais rapidamente.

As células musculares são compostas de proteína, carboidratos estocados e água. Depois que você quebra as proteínas do tecido muscular (durante exercícios com peso), o corpo procura restaurá-lo com proteínas vindas da dieta. A proteína também é muito importante para o crescimento de unhas e cabelos, bem como para a reparação de tecidos.

Para que a reparação ou crescimento de tecido possa ocorrer, a proteína deve ser ingerida em intervalos constantes durante o dia. Se isto não ocorrer você irá experimentar nenhum ou muito pouco crescimento muscular.

As principais funções da proteína são:
  • Crescimento e reparação de músculos, ossos, pele, tecido conectivo, órgãos internos e sangue. As enzimas, anticorpos e hormônios, responsáveis por regular as reações químicas do organismo são todos feitos de proteína.
  • Fonte de energia (4 calorias por grama de proteína). Se os carboidratos e gorduras não satisfazem as necessidades de energia do corpo, as proteínas podem ser quebradas e usadas como uma fonte de energia.
A proteína é muito importante tanto para as pessoas que querem ganhar massa muscular quanto para as pessoas que querem apenas emagrecer e tonificar os músculos.
Postado por: Tatiane Ribeiro Alves

sexta-feira, 16 de maio de 2014

Alergia à Proteína do Leite

A alergia ao leite de vaca (APLV) é uma reação alérgica às proteínas presentes no leite de vaca ou em seus derivados. Isso ocorre, porque assim que os bebês nascem, seu intestino ainda está imaturo e a ingestão dessas proteínas pode iniciar um processo de inflamação no aparelho digestivo. A alergia ao leite de vaca atinge cerca de 5% dos bebês e crianças com menos de 3 anos, já os adultos, raramente têm a doença.
Os sintomas mais comuns são: diarréia, prisão de ventre, irritabilidade, refluxo, vômitos, vermelhidão na pele, perda de peso, chiado, entre outros.
O diagnóstico da alergia ao leite de vaca é feito por meio da observação dos sintomas. Alguns exames podem ajudar, porém a única maneira de saber se a criança tem ou não alergia ao leite de vaca é fazer uma dieta de exclusão do leite de vaca e seus derivados por um período mínimo de 4 semanas.
Atenção! Somente o médico está capacitado para diagnosticar a alergia ao leite de vaca. Juntamente com ele, o nutricionista poderá prescrever a dieta correta para que o bebê não tenha problemas de desenvolvimento e crescimento por falta de nutrientes.
A APLV ocorre em bebês e organismo reage às proteínas do leite como se fosse uma substância estranha, causando sintomas de pele (vermelhidão, coceira, empipocamento), gástricos e intestinais (diarréia com sangue ou não, vômito, cólicas intensas), respiratórios (asma, rinite, chiado no peito) e até anafilaxia (coceira no corpo, fechamento da garganta e dificuldade de respirar). Qualquer quantidade desta proteína do leite é suficiente para desencadear os sintomas, portanto é necessário retirar da dieta o leite, seus derivados e todos os alimentos preparados com leite (bolos, tortas, biscoitos, etc).
Na intolerância à lactose, entretanto há a falta ou diminuição na produção de lactase, enzima que digere a lactose (açúcar do leite). Ela é comum em pessoas com inflamação do intestino, após um quadro de diarréia forte, ou em pessoas que fizeram alguma cirurgia no trato digestório (esôfago, estômago e intestino) e em idosos.
Neste caso os sintomas apresentados são apenas gastrintestinais como: diarréia, cólica, gazes e distensão abdominal (empachamento). A pessoa jamais manifestará sintomas de pele, nem respiratórios, como ocorrem nos processos alérgicos, pois o sistema imunológico (de defesa) não é envolvido.
A intolerância à lactose é dose dependente, ou seja, o aparecimento dos sintomas depende da quantidade de lactose ingerida e a quantidade tolerada varia de pessoa para pessoa. De uma maneira geral, não é tolerado o leite, que pode ser substituído pelo leite de baixa lactose ou bebida à base de soja. Os derivados (iogurte e queijo) e preparações com leite, por terem um menor teor de lactose, são normalmente bem tolerados.
Tratamento da APLV- O tratamento da alergia ao leite de vaca é a exclusão do leite, derivados e todos os alimentos que contêm leite da dieta. Às vezes, o médico pode prescrever alguns medicamentos para diminuir os sintomas, mas eles não garantem a cura da alergia.”
A mãe que amamenta deverá seguir a dieta como o bebê, retirando o leite, derivados de leite e todos os alimentos preparados com leite da alimentação. São proibidos os seguintes alimentos:
  • Achocolatado com leite em pó
  • Leite condensado
  • Bebida láctea
  • Leite evaporado
  • Biscoitos e bolachas com leite
  • Leite de cabra
  • Bolos e pães com leite
  • Leite fermentado
  • Cereais com leite
  • Leite fluído, leite em pó
  • Chantilly
  • Leite integral ou desnatado
  • Chocolate (com leite ou ao leite)
  • Leite semi-desnatado
  • Coalhada
  • Leite maltado
  • Composto lácteo
  • Manteiga, margarina com leite
  • Creme azedo, creme de leite
  • Molho branco
  • Doce de leite
  • Petit Suisse
  • “Ëngrossantes”com leite
  • Queijos (todos), queijo ralado
  • Fórmula infantil a base de leite
  • Queijo de cabra
  • Iogurtes
  • Sorvete 
Postado por: Tatiane Ribeiro Alves

quarta-feira, 14 de maio de 2014

Dieta rica em proteína magra

Café da manhã, lanche e almoço

Combine como quiser as opções das refeições. Só evite repetir o shake de proteína  no almoço e no jantar. No mesmo dia, ele pode substituir uma refeição principal e um dos lanches, no máximo!

Café da manhã

Opção 1
• 1 copo (250 ml) de leite desnatado batido com
• 3 amêndoas cruas e 
sem sal (adoçante a gosto)
Opção 2
• 1 pote de iogurte natural desnatado com 1 col. (sopa) de semente de linhaça triturada (adoçante a gosto)
• 1 xíc. de chá de ervas (camomila, hortelã, chá verde ou branco)

Opção 3
• 1 fatia de pão integral light com 1 ovo mexido e 1 col. (chá) de azeite de oliva extravirgem
• 1 xíc. de chá de ervas

Opção 4
• 1 pão francês sem miolo com 1 col. (chá) de azeite de oliva extravirgem e 2 fatias de peito de peru light
• 1 xíc. de chá de erva

Opção 5
• 1 pão sírio pequeno com 1 col. (chá) de azeite de oliva extravirgem e 2 col. (sopa) de cottage
• 1 xíc. de chá de ervas


Lanche da manhã

por volta das 10 horas

Opção 1
• 1 fatia média de melão com 2 fatias de presunto magro e 1 castanha-do-pará

Opção 2
• 1 pote de iogurte de fruta light e 3 amêndoas cruas e sem sal

Opção 3
• 1 fatia média de melão
• 2 fatias de peito de peru e 5 amendoins crus e sem sal

Opção 4
• Shake de proteína com goiaba (1 polpa congelada de goiaba ou outra fruta de sua preferência batida com 1 castanha-do-pará e 1 copo/200 ml de água. Misture com 1 col./sopa de whey protein)

Opção 5
• 1 barra de proteina pequena

Almoço


Opção 1
• 1 col. (sopa) de arroz integral com 1/4 de concha média de feijão
• 2 col. (sopa) de carne moída magra refogada
• 1 prato (sobremesa) de salada de folhas verdes (alface, rúcula, agrião) com 1 col. (sopa) de azeite de oliva extravirgem, sal e limão

Opção 2
• Omelete mista (1 ovo + 2 fatias de peito de peru picado)
• 1 prato (sobremesa) de folhas verdes (alface, rúcula, agrião), ½ tomate em rodelas, 2 col. (sopa) de cenoura ralada e 1 Azeitona preta com 1 col. (chá) de azeite de oliva extravirgem, sal e limão

Opção 3
• 1 filé médio (100 g) de salmão grelhado
• 1 prato (sobremesa) de couve-flor e brócolis refogados com alho e 1 col. (sopa) de azeite de oliva extravirgem

Opção 4
• Shake de proteína com frutas vermelhas (1 copo/200 ml de leite desnatado batido com 1 polpa de frutas vermelhas e 2 castanhas-do-pará. Misture com 1 col./sopa de whey protein

Opção 5
• 2/3 de xíc. (chá) de macarrão integral com molho de tomate e 3 azeitonas verdes e 1 hambúrguer pequeno (45 g) grelhado

Postado por : Tatiane Ribeiro

quinta-feira, 8 de maio de 2014

Proteínas de fase aguda

resposta de fase aguda refere-se a uma reação complexa e inespecífica de um organismo animal e se desenvolve rapidamente após qualquer injúria tecidual. A origem desta resposta pode ser atribuída a causas infecciosas, imunológicas, neoplásicas, traumáticas ou outras e o seu propósito é restaurar a homeostase e remover a causa do desequilíbrio (CERÓN et al., 2005). Como conseqüência deste processo, ocorrem diferentes efeitos sistêmicos que incluem febre, leucocitose, aumento do cortisol sangüíneo, diminuição nas concentrações de tiroxina, mudanças metabólicas (lipólise, glicogenólise, catabolismo muscular) e redução nas concentrações séricas de ferro e zinco. A resposta também inclui variações nas concentrações de proteínas plasmáticas, conhecidas como proteínas de fase aguda (PFA) (ECKERSALL, 1995).
A resposta de fase aguda é muito rápida. Desenvolve-se antes do estímulo da resposta imune específica e, em muitos casos, antes do início dos sinais clínicos; por isso, as PFA podem ser consideradas marcadores precoces de qualquer processo patológico ou doença. Podem ser muito úteis na detecção antecipada de doenças subclínicas ou de alterações no estado de saúde do animal, além de servirem como ferramentas importantes no manejo do paciente e monitoramento do tratamento (CERÓN et al., 2005).
            A maioria dessas proteínas é formada por glicoproteínas sintetizadas, principalmente, por hepatócitos (JAIN, 1989) e sua produção é mediada por citocinas pró-inflamatórias, sendo as mais importantes as interleucinas (IL-6, IL-1) e o fator de necrose tumoral (TNF)-a (CERÓN et al., 2005). Dependendo da espécie animal, as PFA são consideradas indicadoras fiéis da resposta sistêmica frente aos processos inflamatórios e infecciosos, quando comparadas a outras variáveis, tais como febre, aumento na taxa de hemossedimentação e/ou presença de leucocitose associados à neutrofilia (JAIN, 1989).
            As citocinas pró-inflamatórias (Il-1, Il-6 e TNF-a) são liberadas pelos fagócitos presentes nos tecidos inflamados durante os processos inflamatórios local ou sistêmico. Estas citocinas são liberadas na circulação sistêmica e induzem uma seqüência de eventos, dentre eles a “resposta de fase aguda” (RFA), e envolvem diferentes sistemas homeostáticos. O objetivo final é estabelecer um estímulo rápido e intenso de uma resposta protetora. Um dos principais aspectos da RFA é a modulação de síntese de proteínas pelos hepatócitos. Como conseqüência, as concentrações de algumas proteínas plasmáticas, tais como as PFA, variam mais de 25% quando comparadas com as concentrações basais.
A modulação da produção das proteínas pelo fígado depende de uma ação sinérgica entre essas citocinas: TNF-a induz proteólise periférica, aumentando o fluxo de aminoácidos para o fígado; IL-1 inibe a síntese de PFA negativas e estimula a síntese de PFA positivas em colaboração com osglicocorticóides, também produzidos como conseqüência da ativação mediada pela IL-1 do eixo hipófise-adrenal; IL-6 está envolvida na liberação de PFA dos hepatócitos (PALTRINIERI, 2007).
            As PFA negativas são aquelas que apresentam diminuição das suas concentrações durante a RFA (albumina e transferrina) e as PFA positivas são aquelas que aumentam suas concentrações (proteína C-reativa, amilóide sérico A, haptoglobina, a1-glicoproteína ácida, ceruloplasmina e fibrinogênio). Embora, convencionalmente, a produção das PFA seja derivada de hepatócitos, há evidências da sua produção por outros tecidos. Este evento, em conjunto com a produção hepática, pode contribuir para a manutenção da homeostase por reduzir o dano tecidual associado ao processo inflamatório (CÉRON et al., 2005).
            Assim como a temperatura retal, as concentrações de PFA não são suficientes para o estabelecimento do diagnóstico específico, mas podem prover informações objetivas sobre a extensão de injúrias nos animais. Em termos de rebanho, as PFA podem ser úteis para determinar se está ocorrendo uma difusão de determinada doença, por fornecer informações sobre a prevalência de infecções clínicas ou subclínicas indicadas pelas altas concentrações séricas de determinadas PFA e por servir como uma ferramenta prognóstica, com a magnitude e duração da RFA refletindo a severidade da infecção. A possibilidade de influência de fatores ambientais, de manejo e de outros tipos de estresse na ausência de doença são pontos importantes que devem ser considerados antes da utilização das PFA como marcadores objetivos e não-específicos da saúde animal (PETERSEN et al., 2004).
            Apesar desta falta de especificidade poder representar uma limitação significativa, ela também é uma vantagem do ponto de vista diagnóstico, uma vez que o aumento dessas proteínas significa que o organismo está combatendo um evento potencialmente perigoso. Basicamente, a mensuração de PFA positivas tem o papel oposto das técnicas de sorologia, bacteriologia e patologia clínica, que demonstram que um patógeno específico infectou o organismo e/ou danificou algum órgão ou sistema. No caso das PFA, as altas concentrações dessas proteínas embora não nos ajudem a compreender qual patógeno está (ou estava) presente, elas demonstram que o organismo ainda está lutando contra o patógeno (PALTRINIERI, 2007).
            As PFA não são úteis somente para monitorar processos inflamatórios de propósitos diagnósticos ou prognósticos, mas também para analisar várias condições não inflamatórias como gestação, parto, doenças metabólicas ou estresse, as quais foram previamente consideradas não alterarem as concentrações de PFA. Futuras aplicações do uso de PFA não serão restritas ao seu atual uso em diagnóstico, prognóstico ou monitoramento da eficácia do tratamento na doença animal. Como exemplo, a avaliação de PFA pode ser utilizada para identificar doença e estado de saúde de animais ao abate, garantindo a segurança da carne para a saúde pública (MURATA et al., 2004).

Postado por: Tatiane Ribeiro Alves

quarta-feira, 7 de maio de 2014

O PAPEL DAS PROTEÍNAS NO DESENVOLVI MENTO INFANTIL

Tema aparentemente claro, sujeito a poucas especulações, a nutrição infantil passou a ser objeto
de novos e surpreendentes estudos nos últimos 20 anos, desde que foi sugerida por Barker, em 1989,
a relação entre baixo peso ao nascer e maior incidência de doenças cardiovasculares. Posteriormente,
o mesmo autor demonstrou que o ganho de peso excessivo no início da vida era um fator importante
de risco para o desenvolvimento de doenças crônicas não transmissíveis na idade adulta. A situação
dos indivíduos que, além de nascidos com baixo peso, recebiam alimentação inadequada predispondo
ao grande ganho de peso nos dois primeiros anos de vida, demonstrou-se ainda pior, por juntar essas
duas situações nutricionalmente deletérias, com risco para sua saúde na vida adulta. O conhecimento
destes fatos determina, entre outras situações, as recomendações atuais de ingestão dos
macronutrientes para crianças. A ideia, de décadas atrás, de que mais é melhor em termos de calorias
e proteínas não é mais aceita. Admite-se que a ingestão proteica excessiva, precocemente, possa levar
a aumento da concentração de aminoácidos com estímulo para a secreção de insulina e de IGF-1,
levando a maior estatura no início da vida acompanhada de maior atividade adipogênica.
A alimentação correta deve conter nível adequado de proteínas tanto de origem animal (carne,
leite, ovos, derivados de leite) como de origem vegetal (arroz, feijão, soja, hortaliças), que podem ser
combinadas, superando-se, assim, a carência de aminoácidos essenciais que eventualmente possa
ocorrer. Isto acontece na alimentação típica do brasileiro, com a mistura de arroz e feijão, acrescida da
ingestão de proteínas animais de alto valor biológico, o que garante a obtenção dos aminoácidos
necessários à síntese proteica em qualidade e quantidade adequadas.
Devemos considerar que as preferências alimentares são o maior determinante da ingestão
alimentar. Crianças geralmente consomem os alimentos que mais lhe apetecem, os de alto valor
energético, ricos em carboidratos e gorduras. Esses alimentos, além de serem mais palatáveis, são
associados a festas e ocasiões especiais, o que lhes confere maior facilidade de aceitação, pelas
associações feitas com o prazer vivenciado no momento do seu uso. Devemos lembrar que, além da
preferência inata pelo sabor doce, o ser humano já nasce com comportamento alimentar neofóbico
que representa, provavelmente, um mecanismo de preservação da espécie por evitar a ingestão
acidental de substâncias tóxicas. A exposição repetida aos alimentos rejeitados é a chave para a
superação desta situação.
A fase de crescimento associada à atividade física, tamanho corporal e gasto energético basal são
os principais determinantes das necessidades nutricionais das crianças. Com relação às proteínas,
preconiza-se manter seu consumo em níveis moderados, não excedendo o dobro das cotas
recomendadas (RDA). O requerimento de proteínas é determinado pela quantidade necessária para
manter o crescimento dos novos tecidos, que durante a adolescência podem representar grande parte
da necessidade total. A energia proveniente das proteínas deve corresponder a 10 ou 15 % do total da
energia da dieta durante a infância e a adolescência. Deve ser orientada a alimentação no sentido de
equilibrá-la do ponto de vista calórico, para que haja o melhor aproveitamento das proteínas ingeridas
e para que o crescimento se dê harmonicamente, sem riscos de desencadear obesidade.
Postado por: Tatiane Ribeiro Alves